Catalasa

La catalasa es una enzima, perteneciente a la clase de las oxidorreductasas, que participa en la desintoxicación de la célula a partir de especies reactivas de oxígeno. Cataliza la siguiente reacción: es una hemoproteína altamente conservada en el curso de la evolución de los organismos vivos.

La catalasa es un tetrámero de 4 cadenas polipeptídicas con una longitud mínima de 500 aminoácidos. Dentro del tetrámero hay 4 grupos ferrosos que permiten que la enzima reaccione con el peróxido de hidrógeno. Teniendo que operar con moléculas particularmente reactivas, la catalasa es también una enzima inusualmente estable. Las cuatro cadenas están entrelazadas y, por lo tanto, bloquean todo el complejo en la forma correcta. Su pH ideal es de 7.

El mecanismo molecular completo de la catalasa aún no es bien conocido. Sin embargo, se sabe que la reacción tiene lugar en dos etapas: donde Fe - E representa el centro ferroso del grupo heme unido a la enzima. Tan pronto como el peróxido de hidrógeno entra en el sitio activo se ve obligado a reaccionar con los aminoácidos His74 y Asn174. Esto provoca la transferencia de un protón (ion hidrógeno) del primero al segundo oxígeno, polarizando y estirando el enlace O - O que se rompe. El átomo de oxígeno libre se une al centro ferroso del sitio activo escalando la molécula de agua recién formada y formando Fe (IV) = O. En la segunda etapa, Fe (IV)=o reacciona con otro peróxido de hidrógeno reformando Fe (III) - y más agua y oxígeno. La catalasa también puede oxidar varias toxinas, como El formaldehído, el ácido fórmico y el alcohol. Para hacer esto, use peróxido de hidrógeno de acuerdo con la siguiente reacción H 2 o 2 + h 2 R → 2H 2 o + R cualquier ion de metal pesado (como el catión de cobre en el sulfato de cobre (II)) actúa como un inhibidor no competitivo sobre la catalasa. Los venenos del cianuro son también inhibidores competitivos de catalasa, fijando estable al sitio activo de catalasa y bloqueando la acción de la enzima. Esta enzima se usa comúnmente en los laboratorios como una herramienta para comprender los efectos de las enzimas en la velocidad de reacción.

Como ya se ha informado, la catalasa tiene el mayor número de recambio, kcat, conocido entre las enzimas, 4×10 7 s -1. La mayoría de las enzimas tienen un kcat entre 1 s -1 y 1000 s -1. Su constante de Michaelis-Menten, KM, es relativamente alta: 1.1 M. Esto significa que es una enzima relativamente difícil de saturar, es decir, alcanza la velocidad de reacción máxima solo a altas concentraciones de peróxido. La constante de especificidad kcat / KM, por lo tanto, es igual a aproximadamente 4×10 7 M -1 s -1, un valor cercano a los límites de difusión de moléculas en disolventes (entre 10 8 y 10 9 m -1 s -1), siendo la catalasa, por lo tanto, una enzima casi catalíticamente perfecta. La aplicación de este tipo de parámetros a la catalasa no es muy directa, ya que ésta tiene un comportamiento cinético describible con la ecuación de Michaelis - Menten solo cuando el peróxido está en bajas concentraciones. Sin embargo, se sabe que la catalasa es más eficiente en la captación celular y la desintoxicación de H 2 o 2 que otros tipos de peroxidasas.

La catalasa se coloca en un orgánulo celular llamado peroxisoma. Los peroxisomas están involucrados en las células vegetales en la fotorespiración (el uso de oxígeno con producción de dióxido de carbono) y en la fijación simbiótica de nitrógeno (la descomposición del enlace biatómico de nitrógeno (N 2) en átomos reactivos de nitrógeno). En general, la enzima cataliza la conversión del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno : el peróxido de hidrógeno es un producto de desecho del metabolismo de muchos organismos vivos. Es tóxico porque puede generar daños a los lípidos de membrana, proteínas y ácidos nucleicos de la célula. Un único polipéptido catalasa es capaz de convertir hasta 5 millones de moléculas de peróxido de hidrógeno por minuto. La enzima también puede actuar, en algunas especies, como peroxidasa (EC número 1. 11. 1. 7), catalizando reacciones como las siguientes: la actividad de la peroxidasa es muy frecuente especialmente en presencia de moléculas donantes como el etanol. Las formas de catalasas presentes en algunos microorganismos como Penicillium simplicissimum, que muestran actividad tanto de la catalasa como de la peroxidasa, a veces se identifican como catalasa - peroxidasa. El peróxido de hidrógeno también se usa como un poderoso agente antimicrobiano cuando las células están infectadas con un patógeno. Los patógenos positivos a la catalasa, como Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila y Campylobacter jejuni, producen catalasas para desactivar los radicales peróxidos, lo que les permite sobrevivir sin ser molestados en la célula huésped.

Todos los animales conocidos utilizan catalasa en todos los órganos, con concentraciones particularmente altas en el hígado. La enzima también es universal entre los vegetales. Se conocen pocos microorganismos aeróbicos que no usen catalasa. Un uso único de la catalasa ocurre en el escarabajo bombardero. Estos escarabajos permiten que grupos de productos químicos, incluido el peróxido de hidrógeno, se concentren en una cavidad en su abdomen. Cuando consideran necesario expulsar estas sustancias con fines defensivos, liberan catalasa y peroxidasa en la cavidad. Estas enzimas reaccionan rápidamente con peróxido de hidrógeno generando calor y un exceso de oxígeno. Bajo la presión del oxígeno, las sustancias calentadas son expulsadas explosivamente a través de una abertura en la cavidad. La catalasa no es universal entre los hongos, a pesar de que algunas especies producen la enzima cuando crecen en un ambiente con un pH bajo y a temperaturas bastante altas. Catalasa también se ha observado en algunos microorganismos anaerobios, como Methanosarcin barkeri.

La deficiencia o ausencia completa de catalasa (vinculada a defectos genéticos en heterocigotos u homocigotos) puede inducir una variedad de enfermedades, como es el caso de las deficiencias de otras enzimas involucradas en la desintoxicación de ROS (como la superóxido dismutasa). El cuadro patológico asociado con la deficiencia de catalasa se denomina acatalasia o acatalasemia. Los defectos de la catalasa también podrían desempeñar un papel en la esclerosis lateral amiotrófica (ela), cuyo principal defecto genético es el gen de la superóxido dismutasa.

La catalasa se utiliza en la industria láctea para eliminar el peróxido de hidrógeno de la leche destinada a la producción de queso. Otra aplicación se encuentra en el envasado de alimentos, en el que previene la oxidación. La catalasa también se utiliza en la industria textil, eliminando el peróxido de hidrógeno de las telas asegura que el material no lo contenga. Un uso menor es en la limpieza de lentes de Contacto-algunos sistemas de limpieza de lentes desinfectan el mismo sumergiéndolos en una solución a base de peróxido de hidrógeno. y la catalasa se usa para descomponer el peróxido antes de insertar las lentes de nuevo en el ojo. Recientemente la catalasa ha comenzado a ser utilizada en la industria cosmética en tratamientos faciales que la combinan con peróxido de hidrógeno para aumentar la oxigenación de las células en las capas superiores de la epidermis. Esta enzima también se utiliza en bacteriología sistemática para la identificación de bacterias. Se trata de poner la colonia bacteriana a estudiar en contacto con peróxido de hidrógeno (10 volúmenes). Una efervescencia señala la presencia de una catalasa. La mayoría de las bacterias gramnegativas poseen catalasa (catalasa+). La investigación de catalasa en gram positivo permite diferenciar estafilococos y micrococos (catalasa+) de enterococos (catalasa -) ejemplos: bacterias Gram + catalasa +: bacterias Gram + catalasa - : nota: no utilice bucles de platino porque reacciona con H 2 o 2 dando un falso positivo.

CE 1.11.1

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