Carbonato deshidratasa

La deshidratasa carbónica (o anhidrasa carbónica; CAH) es una enzima perteneciente a la clase de las liasas, que está presente en los glóbulos rojos y en los mesofilli de las plantas C4 y CAM, cuya tarea es catalizar la reacción entre el dióxido de carbono (CO 2) y el agua (H 2 O) para dar ácido carbónico (H 2 CO 3) según la ecuación química: la dirección en la que se produce la reacción depende de la concentración de CO 2 : si esta es baja (como en el ácido se disocia y se libera dióxido de carbono; si esto es alto, el anhídrido se une al agua que forma los carbonatos y estos son transportados desde la sangre a los pulmones No es una enzima exclusivamente humana, está presente en varios organismos biológicos y es fundamental en la fotosíntesis de la oxigenasa en el papel de la concentración de CO 2 que será fijada por la enzima ribulosa bifosfato carboxilasa/oxigenasa rubisco .

De la proteína hay al menos 12 isoformas, marcadas con números romanos; tienen varias distribuciones dependientes de los tejidos y todas requieren zinc para su catálisis. Entre las funciones biológicas ahora reconocidas en el CAHs se encuentran: las isoformas IX y XII se han relacionado con la proliferación celular y la oncogénesis, ya que se expresan en altas concentraciones en muchos tipos de tumores humanos. La distribución subcelular de las isoformas se organiza de la siguiente manera:.

La anhidrasa carbónica II es una de las isoformas más estudiadas. Sirve a la secreción gástrica de protones debido a su interacción con el intercambiador aniónico cloro - bicarbonato (ae1), del cual hay varias formas. Las proteínas AE facilitan el intercambio electro-neutro entre aniones de bicarbonato y aniones de cloro entre los ambientes extracelulares y citoplásmicos, contribuyendo así a la regulación del pH, la regulación del volumen celular y la eliminación de dióxido de carbono. CAH II interactúa con la proteína AE1 y en las células oxínticas del estómago para controlar la secreción de protones en la luz gástrica, mientras que los aniones de bicarbonato se redirigen al torrente sanguíneo. También se observó interacción a nivel de eritrocitos. Su bloqueo por el fármaco acetazolamida (sulfonamida diurético) resulta en una gran reducción en el transporte de bicarbonato en la sangre. La CAH II también se expresa a nivel renal, especialmente en células intercalarias, y con menor expresión en túbulos proximales, asa de Henle y células del conducto colector principal. Es la única forma soluble de CAH en las células epiteliales renales. CAH IV se encuentra en las células del borde del cepillo y en las membranas basolaterales de las células del tubo proximal, mientras que CA XII se ha encontrado en las membranas basolaterales de la rama gruesa ascendente del asa de Henle y los túbulos contorneados distales. En los túbulos proximales, el ARNm para la isoforma XIV también parece haber sido encontrado. El riñón reabsorbe en la práctica casi todo el bicarbonato manejado por los glomérulos, el 80% de los cuales en promedio ocurre en el túbulo proximal. Aquí, gracias a la interacción bioquímica y funcional con otras proteínas, CAH II y IV operan la reabsorción del anión bicarbonato. De hecho, en el túbulo proximal un intercambiador de sodio - protón (NHE3) y protón - ATPasa vacuolar secretan protones en el lumen que se combinan con aniones HCO − 3, que son escindidos en agua y CO 2 por CAH IV. el CO 2 se difunde en las células a través de la membrana apical y es rehidratado por CAH II citoplasmático a bicarbonato y protones. Los protones son así reciclados de NHE3 mientras que el bicarbonato se difunde a través de la membrana basolateral a través de un cotrasporter dependiente de sodio. El proceso termina con una reabsorción clara de bicarbonato sin ninguna secreción de protones.

La anhidrasa de carbono se ve afectada por la presencia de aniones orgánicos y algunas isoformas también pueden verse afectadas por el efecto de los cationes. Los mejores inhibidores de CAH I y II son el anión clorato, el perclorato y el anión silicato, mientras que el sulfato es un inhibidor débil. Sin embargo, pueden ser ralentizados por el sulfato de magnesio en su totalidad. El fosfato de carbamilo (el producto inicial del ciclo de la urea) también ejerce acción reguladora sobre estas dos isoenzimas. El CAH I También puede ser activado directamente por aniones de fosfato mono y dibásico (H 2 PO-4 y HPO 2-4). La isoforma III puede ser activada por fosfato inorgánico y otros compuestos biológicamente importantes que contienen fósforo, como ATP y ácido 3 - fosfoglicérico. Se ha especulado que esta isoenzima regula la tendencia del pH durante la glucólisis. La isoenzima IV es extremadamente sensible a los aniones ortofosfatos, sensible al sulfato pero no al perclorato y puede ser activada por iones cloruro y bromuro. La forma mitocondrial V entre todos tiene la afinidad más baja tanto para el sulfato como para el carbonato, y es resistente al fosfato inorgánico. En cambio, el CAH IX asociado a tumores es muy resistente a la inhibición del sulfato, pero es extremadamente sensible a los cambios más leves en el carbonato y el bicarbonato.

CE 4.2.1

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